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ユビキチン

ユビキチン(ubiquitin)は一種の存在は多くの真核細胞の中の小さい蛋白。その主要な機能はマークが落ちタンパク質分解させ、加水分解されて。ときにつきユビキチンの蛋白質に移動桶状のプロティナーゼの時、プロティナーゼがこの蛋白質加水分解。ユビキチンもマーク跨膜タンパク、例えば受容体、その細胞膜上から除去。ユビキチン76アミノ酸から構成して、分子量約8500ドルトン。それは真核生物には高度保留性、人間や酵母のユビキチン96%の類似性がある。いられるプロテアソーム分解の蛋白質の会先接続ユビキチン目印に、すなわちタンパク質のリジンとユビキチンの間に共有接続。このプロセスは三酵素カスケード反応、つまり必要は三つの酵素

ユビキチンの構造のリボン図

上図の分子表面表示

ユビキチン (ubiquitin) は76個のアミノ酸からなるタンパク質で、他のタンパク質の修飾に用いられ、タンパク質分解、DNA修復、翻訳調節、シグナル伝達などさまざまな生命現象に関わる。至る所にある (ubiquitous) ことからこの名前が付いた。進化的な保存性が高く、すべての真核生物でほとんど同じアミノ酸配列をもっているが、真正細菌には存在しない。古細菌の一部カルディアルカエウム・スプテッラーネウム(Ca. Caldiarchaeum subterraneum’)からもユビキチンが発見されている。

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